Nowe poglądy na strukturę i funkcje białek zapasowych zbóż na przykładzie pszenicy (Triticum aestivum L.)
Jerzy Kączkowski
jerzy_kaczkowski@sggw.edu.plKatedra Biochemii, Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie (Poland)
Abstrakt
Wobec znacznego postępu badań, w artykule przedstawiono najnowsze osiągnięcia w zakresie struktury i właściwości podjednostek uczestniczących w tworzeniu kompleksu glutenowego białek zapasowych ziarniaków zbóż, na przykładzie pszenicy. Główną uwagę zwrócono na elastomeryczny charakter tych białek, występowanie charakterystycznych sekwencji powtarzalnych aminokwasów odpowiedzialnych za tworzenie struktur lewoskrętnych — β oraz na typy i lokalizację wiązań sieciujących, uczestniczących w tworzeniu wielkocząsteczkowych kompleksów (disulfidowych, wodorowych, sił hydrofobowych). Starano się również, w miarę możliwości, powiązać strukturę podjednostek uczestniczących w tworzeniu kompleksów z właściwościami i wartością wypiekową glutenu i ciasta, jakkolwiek w tym zakresie istnieje nadal wiele wątpliwości. Przedstawiono wreszcie mechanizm toksycznego oddziaływania prolamin na osoby cierpiące na chorobę pochodzenia genetycznego — celiakię, a także zastosowanie metod inżynieryjno-genetycznych dla uzyskiwania naturalnych podjednostek w stanie czystym i wbudowywanie ich do kompleksów, co stanowi ważny krok na drodze poznania cech jakościowych wnoszonych przez poszczególne podjednostki.
Słowa kluczowe:
białka zbóż, budowa podjednostek, białka elastomeryczne, funkcje jakościowe, struktura kompleksówBibliografia
Ahmed M. 2000. Molecular marker-assisted selection of HMW-glutenin allels related to wheat bread quality by PCR generated DNA markers. Theor.Appl.Genet. 101: 892 — 896.
DOI: https://doi.org/10.1007/s001220051558
Google Scholar
Altenbach S. B. 1998. Quantification of individual low-molecular-weight glutenin subunit transcripts in developing wheat grains by competitive RT-PCR. Theor. Appl. Genet 97: 413 — 421.
DOI: https://doi.org/10.1007/s001220050911
Google Scholar
Bekes F., Anderson O., Gras P. W., Gupta R. B., Tam A., Wrigley C. W., Appels R. 1993. The contribution to mixing properties of 1D-HMW-glutenin subunits expressed in the bacterial system. Proc. Cereal Conf. Sydney 1993.
DOI: https://doi.org/10.1007/978-1-4615-2441-0_12
Google Scholar
Bekes F., Gras P. W., Gupta R. B. 1994 a. Mixing properties as a measure of reversible reduction and oxidation of dough. Cereal Chem. 71: 44 — 50.
Google Scholar
Bekes F., Gras P. W., Gupta R. B. Hickman D. R., Tatham A. S. 1994 b. Effects of 1Bx20 HMW-glutenin on mixing properties . J. Cereal Sci. 19: 3 — 7.
DOI: https://doi.org/10.1006/jcrs.1994.1002
Google Scholar
Belton P. S. 1994. A hypothesis concerning the elasticity of high-molecular-weight subunits. In: Wheat kernel proteins; Molecular and functional aspects. Univ Della Tuscia, Viterbo: 159 — 165.
Google Scholar
Belton P. S., Colguohoun I. J., Field J. M., Grant A., Shewry P. R., Tatham A. S. 1994. 1H and 2H NMR studies of a high Mγ subunit of wheat glutenin and comparison with elastin. J. Cereal Sci. 19, 115 — 121.
DOI: https://doi.org/10.1006/jcrs.1994.1016
Google Scholar
Bietz J. A. 1987. Wheat and wheat improvement. Am. Soc. Agron. Madison. E. G. Hayne (ed.) 2nd Ed.: 215 — 241.
Google Scholar
Bietz J. A.. 1987. Genetic and biochemical studies on nonenzymatic endosperm proteins. In: Wheat and wheat improvement. Agron. Monogr. 13,. E. G. Hayne (ed.): 215 — 241.
DOI: https://doi.org/10.2134/agronmonogr13.2ed.c9
Google Scholar
Bietz J. A., Simpson D. C. 1992. Electrophoresis and chromatography of wheat proteins: available methods and procedures for statistical evaluation of the data. J. Chromatography 624: 53 — 80.
DOI: https://doi.org/10.1016/0021-9673(92)85674-I
Google Scholar
Bloksma A. H. 1972. The relation between the thiol and disulfide contents of dough and its rheological properties. Cereal Chem. 49: 104 — 120.
Google Scholar
Bloksma A. H. 1990. Dough structure, dough rheology and baking quality. Cereal Food World 35: 237 — 244.
Google Scholar
Buchanan B. B. 1980. Role of light in the regulation of chloroplast enzymes. Ann. Rev. Plant Physiol. 31: 341 — 374.
DOI: https://doi.org/10.1146/annurev.pp.31.060180.002013
Google Scholar
Buchanan B. B., Adamidi C., Lozano R. E., Yee R. C., Meuma M., Kobrehel K., Ermel E. 1997. Thioredoxin-linked migration of allergic responses to wheat. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 94: 5372 — 5377.
DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.94.10.5372
Google Scholar
Carnes M., Popineau Y., Lefebvre J. 1994. Characterisation of gluten subfractions by SE-HPLC and dynamic rheological analysis in shear. J. Cereal Sci. 19: 131 — 139.
DOI: https://doi.org/10.1006/jcrs.1994.1018
Google Scholar
Cassidy B. G., Dvorak J., Anderson O. D. 1998. The wheat low-molecular-weight glutenin genes and progress in understanding gene family structures. Theor. Appl. Genet. 96: 743 — 750.
DOI: https://doi.org/10.1007/s001220050797
Google Scholar
Dałek-Zawistowska U., Bartoszewicz K., Kączkowski J. 1975. The equilibrium between the high- and low-molecular-weight fractions of wheat gluten. Bull. Acad. Polon. Sci. ser. sci. biol. 23: 71 — 75.
Google Scholar
D`Ovidio R. 1993. Single-seed PCR LMW glutenin genes to distinguish between durum wheat cultivars with good and poor technological properties. Plant Mol. Biol. 22: 1173 — 1176.
DOI: https://doi.org/10.1007/BF00028988
Google Scholar
D`Ovidio R., Simeone M., Morchitelli C., Masci S., Porceddu E. 1996. Isolation and characterisation of members of the LMW glutenin gene family in durum wheat. In: Proc. 6-th Int. Gluten Workshop (ed. C. W. Wrigley), Melbourne: 81 — 84.
Google Scholar
Ewart J. A. D. 1979. Glutenin structure. J. Sci. Food Agric. 30: 482 — 492.
DOI: https://doi.org/10.1002/jsfa.2740300507
Google Scholar
Ewart J. A. D. 1985. Blocked thiols in glutenin and protein quality. J. Sci. Food Agric. 36: 101 — 112.
DOI: https://doi.org/10.1002/jsfa.2740360209
Google Scholar
Fido R. J., Bekes F., Gras P. W., Tatham A. S. 1997. Effects of α-, β-, γ- and ω-gliadins on the dough mixing properties of wheat flour. J. Cereal Sci. 26: 271 — 277.
DOI: https://doi.org/10.1006/jcrs.1997.0138
Google Scholar
Field J. M., Tatham A. S., Shewry P. R. 1987. The structure of the high Mγ subunit of durum wheat (Triticum durum) gluten. Biochem. J. 247: 215 — 221.
DOI: https://doi.org/10.1042/bj2470215
Google Scholar
Finney K. F. Jones B. L., Shogren M. D. 1982. Functional (bread making) properties of wheat protein and fractions obtained by ultra centrifugation. Cereal Chem. 59: 449 — 453.
Google Scholar
Gianibelli M. C., Laroque O. R., Mac Rithie F., Wrigley C. W. 2001. Biochemical, genetic and molecular characterisation of wheat glutenin and its component subunits. Cereal Chem. 78: 635 — 646.
DOI: https://doi.org/10.1094/CCHEM.2001.78.6.635
Google Scholar
Gobin P., Duviau M. P., Wong J. H., Buchanan B. B., Kobrehel K. 1996. Change in sulfhydryl-disulfide status of wheat proteins during conditioning and milling. Cereal Chem. 73: 495 — 498.
Google Scholar
Gobin P., Ng P.K.W., Buchanan B.B., Kobrehel K. 1997. Sulfhydryl-disulfide changes in proteins of developing wheat grain. Plant Physiol.Biochem. 35, 777 — 783.
Google Scholar
Greenfield J. J. A., Ross-Murphy S. B., Tamas L., Bekes F., Halford N. G., Tatham A. S., Shewry P. R. 1998. Rheological properties of monomeric and polymeric forms of C-hordein, a sulphur-poor protein of barley. J. Cereal Sci. 27: 233 — 236.
DOI: https://doi.org/10.1006/jcrs.1998.0178
Google Scholar
Hoseney B. C., Finney K. F., Pomeranz Y 1970. Functional (bread making) and biochemical properties of wheat flour components. VI. Gliadin-lipid-gluten interaction in wheat gluten. Cereal Chem. 47: 135 — 144.
Google Scholar
Huebner F. R., Kączkowski J., Bietz J. A. 1990. Quantitative variation by HPLC of wheat proteins from grains of different stages of maturity and from different spike locations. Cereal Chem. 67: 464 — 470.
Google Scholar
I’jao J. A., Jee B. C., Kobrehel K., Buchaan B. B. 1992. Effect of thioredoxin-linked reduction of the activity and stability of Kunitz and Bowman-Birk soybean trypsin inhibitor protein. J. Agric. Food Chem. 40: 2333 — 2336.
DOI: https://doi.org/10.1021/jf00024a002
Google Scholar
Johansson E. 1995. Wheat grain proteins - accumulation and composition. Thesis of Sveed. Univ. Agric. Sci.: 1 — 53.
Google Scholar
Kasarda D. D., Wooderd K. M., Adalsteins A. E. 1998. Resolution of high-molecular-weight glutenin subunits by a new SDS-PAGE system incorporating a neutral pH buffer. Cereal Chem. 75: 70 — 71.
DOI: https://doi.org/10.1094/CCHEM.1998.75.1.70
Google Scholar
Kączkowski J., Bernacka-Mieleszko T. 1980. The role of disulfide bonds and their localisation in wheat protein molecules. Ann. Technol. Agric. 23: 377 — 384.
Google Scholar
Kączkowski J., Kurowska E., Moskal M. 1985. Immunological method of wheat gluten detection in food products for celiac disease patients. Acta Alim. Polon. 9: 177 — 183.
Google Scholar
Kączkowski J. 1991. Stan badań nad strukturą i funkcjami białek glutenu pszennego. Biul. IHAR 179: 3 — 17.
Google Scholar
Kączkowski J. 2000. New aspects of the cereal storage protein synthesis and degradation including the role of thioredoxin, as well as its regulatory properties. Acta Physiol. Plant. 22: 483 — 494.
DOI: https://doi.org/10.1007/s11738-000-0093-3
Google Scholar
Kączkowski J. 2001. Udział tioredoksyny w przemianach metabolicznych roślin wyższych, a szczególnie w syntezie i degradacji białek zapasowych ziarniaków zbóż. Biul. IHAR 217: 5 — 18.
Google Scholar
Keck B., Koehler P., Wieser H. 1995. Disulfide bonds in wheat gluten: cysteine peptides derived from gluten proteins following peptic and thermolytic digestion. Zeitschr. Lebensm. Unters. Forsch. 200: 432 — 439.
DOI: https://doi.org/10.1007/BF01193253
Google Scholar
Khatkar B. S., Schofield J. D. 1996. Assessment of wheat gluten quality using the 2g direct-drive mixograph. Proc.46-th Cereal Chem. Conf. (Ed. C. W. Wrigley) Melbourne: 70 — 73.
Google Scholar
Kipp B., Belitz H. D., Seilmeier W., Wieser H. 1996. Comparative studies of high Mγ subunits of rye and wheat; I: Isolation, biochemical characterisation and effects on gluten extensibility. J. Cereal Sci. 23: 227 — 234.
DOI: https://doi.org/10.1006/jcrs.1996.0023
Google Scholar
Kobrehel K., Wong J. H., Balogh K., Kiss E., Yee B. C.,, Buchanan B. B. 1992. Specific reduction of wheat storage proteins by thioredoxin h. Plant Physiol. 99: 919 — 924.
DOI: https://doi.org/10.1104/pp.99.3.919
Google Scholar
Kobrehel K., Buchanan B.B. 1997. Thioredoxin h: an early signal in wheat germination and seedling development. Rec.Res.Dev.Plant Physiol. 1: 265 — 272.
Google Scholar
Koehler P., Belitz H. D., Wieser H. 1993. Disulfide bonds in wheat gluten; farther cysteine peptides from low-molecular-weight (LMW) subunits from γ-gliadins. Zeitschr.Lebensm.Unters. Forsch. 196: 239 — 247.
DOI: https://doi.org/10.1007/BF01202740
Google Scholar
Koeksel H.,, Sirri D., Ng P.K.W., Steffe J.F. 2001. Effect of transglutaminase enzyme on fundamental rheological properties of sound and bug damaged wheat flour doughs. Cereal Chem. 78: 26 — 30.
DOI: https://doi.org/10.1094/CCHEM.2001.78.1.26
Google Scholar
Larre C., Denery-Papini S., Popineau Y., Deshasey G., Desserme C., Lefebvre J. 2000. Biochemical analysis and rheological properties of gluten modified by transglutaminase. Cereal Chem. 77: 32 — 38.
DOI: https://doi.org/10.1094/CCHEM.2000.77.2.121
Google Scholar
Lee Y. K., Bekes F., Gupta R., Appels R., Morell M. K. 1999. The low-molecular-weight glutenin subunit proteins of primitive wheats: I. Variation in A genome species. Theor.Appl.Genet. 98: 118 — 125.
DOI: https://doi.org/10.1007/s001220051048
Google Scholar
Lew E. J. L., Kuzmicky D. D., Kasarda D. D. 1992. Characterisation of low-molecular-weight glutenin subunits by reversed-phase high-performance liquid chromatography, sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis and N-terminal amino acid sequencing. Cereal Chem. 69: 508 — 515.
Google Scholar
Lozano. R. M., Wong J. H., Yee B. C., Peters A., Kobrehel K., Buchanan B. B. 1996. New evidence for a role for ferredoxin h in germination and seedling development. Planta 200: 100 — 106.
DOI: https://doi.org/10.1007/BF00196655
Google Scholar
Mac Ritchie F., DuCross D. L., Wrigley C. W. 1990. Flour polypeptides related to wheat quality. Adv. Cereal Sci. Technol. 10 (Ed. Y. Pomeranz) AACC, St. Paul: 79 — 145.
Google Scholar
Mac Ritchie F., Lafiandra D. 2001. Use of near isogenic wheat lines to determine protein composition-functionality relationships. Cereal Chem. 78: 501 — 506.
DOI: https://doi.org/10.1094/CCHEM.2001.78.5.501
Google Scholar
Masci S., D`Ovidio R., Lafiandra D., Kasarda D. D. 1998. Characterisation of a low-molecular-weight glutenin subunit gene from bread wheat and the corresponding protein, that represents a major subunit of the glutenin polymer. Plant Physiol. 118: 1147 — 1158.
DOI: https://doi.org/10.1104/pp.118.4.1147
Google Scholar
Masci S., Egorov E. A., Ronchi C., Kuzmicky D. D., Kasarda D. D., Lafiandra D. 1996. Evidence for a presence of only one cysteine residue in the D-type low-molecular-weight subunits of wheat glutenin. J. Cereal Sci. 29: 17 — 25.
DOI: https://doi.org/10.1006/jcrs.1998.0224
Google Scholar
Meyer Y., Verdoncq L., Vignol F. 1999. Plant thioredoxins and glutaredoxins: identity and putative roles. Trends Plant Sci. 4: 388 — 394.
DOI: https://doi.org/10.1016/S1360-1385(99)01475-2
Google Scholar
Miles M. J., Carr H. J., McMaster T. J., I`Anson K. J., Belton P. S., Morris V., Field J. M., Shewry P. R., Tatham A. S. 1991. Scanning tunneling microscopy of a wheat seed storage protein reveals data of an unusual supersecondary structure. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88: 68 — 71.
DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.88.1.68
Google Scholar
Moonen J. H. E., Shepstra A., Graveland A. 1982. Use of the SDS sedimentation test and SDS polyacrylamide gel electrophoresis for screening breeders samples of wheat for bread-making quality. Euphytica 31: 677 — 690.
DOI: https://doi.org/10.1007/BF00039206
Google Scholar
Motoki M., Nio N. 1983. Crosslinking between different food proteins by transglutaminase. J. Food Sci. 48: 561 — 566.
DOI: https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1983.tb10790.x
Google Scholar
Mueller S., Wieser H. 1997. The location of the disulfide bonds in monomeric γ-type gliadins. J. Cereal Sci. 26: 169 — 176.
DOI: https://doi.org/10.1006/S0733-5210(97)90100-4
Google Scholar
Osborne T. B. 1924. The vegetable proteins. Longmans, Green.
Google Scholar
Parchment O., Shewry P. R., Tatham A. S., Osguthorpe O. 2001. Molecular modeling of unusual spiral structure in elastomeric wheat seed proteins. Cereal Chem. 78: 658 — 662.
DOI: https://doi.org/10.1094/CCHEM.2001.78.6.658
Google Scholar
Paredes-Lopez O., Bushuk W. 1983. Development and "undevelopment" of wheat dough by mixing; microscopic structure and its relations to bread making quality. Cereal Chem. 60: 24 — 27.
Google Scholar
Payne P. L., Corfield K. G., Holt L. M., Blackman J. A. 1981. Correlations between the inheritance of certain high-molecular-weight subunits of glutenin and bread making quality in progenies of six crosses of bread wheat. J. Sci. Food Agric. 32: 51 — 60.
DOI: https://doi.org/10.1002/jsfa.2740320109
Google Scholar
Payne P. L., Lawrence G. J. 1983. Catalogue of the allels for the complex gene loci Glu A1, Glu B1 and Glu D1, which code for high-molecular-weight subunits in glutenin in hexaploid wheat. Cereal Res. Commun. 11: 29 — 35.
Google Scholar
Popineau Y., Pineau F. 1988. Changes of conformation and surface hydrophobicity of gliadins. Lebensm.Wiss.Technol. 21: 113 — 117.
Google Scholar
Rogers W. J., Payne P. L., Seekings J. A., Sayers .J. 1991. Effects on bread-making quality of x-type and y-type high-molecular-weight subunits of glutenin. J. Cereal Sci. 14: 209 — 221.
DOI: https://doi.org/10.1016/S0733-5210(09)80040-4
Google Scholar
Seilmeier H., Belitz H. D., Wieser H. 1991. Separation and quantitative determination of high-molecular-weight subunits of glutenin from different wheat varieties and the genetic variants of the barley Sinco. Zeitschr. Lebensm. Unters. Forsch. 192: 124 — 129.
DOI: https://doi.org/10.1007/BF01202625
Google Scholar
Shani N., Steffen-Campbell J. D., Anderson O. D., Green F. C., Galili G. 1992. Role of the amino- and carboxy-terminal region in the folding and oligomerization of wheat high-molecular-weight glutenin subunits. Plant Physiol. 98: 433 — 441.
DOI: https://doi.org/10.1104/pp.98.2.433
Google Scholar
Shewry P. R., Tatham A. S. 1987. Recent advances in our understanding of cereal seed protein structure and functionality. Comments Agric. Food Chem. 1: 71 — 94.
Google Scholar
Shewry P. R., Tatham A. S. 1990. The prolamin storage proteins of cereal seeds; structure and evolution. Biochem. J. 267: 1 — 12.
DOI: https://doi.org/10.1042/bj2670001
Google Scholar
Shewry P. R., Halford N. G., Tatham A. S. 1992. The high-molecular-weight subunits of wheat glutenin. J. Cereal Sci. 15: 105 — 120.
DOI: https://doi.org/10.1016/S0733-5210(09)80062-3
Google Scholar
Shewry P. R., Tatham A. S. 1997. Disulfide bonds in wheat gluten proteins. J. Cereal Sci. 25: 207 — 227.
DOI: https://doi.org/10.1006/jcrs.1996.0100
Google Scholar
Simonato B., DeLazzari F., Passini G., Palato F., Gianattasio M.,, Gemignani C., Peruffo A. D. B., Santucci B., Plebani M., Curioni A. 2001. IgE binding to soluble and insoluble wheat flour proteins in atopic and non-atopic patients suffering from gastrointestinal symptoms after wheat ingestion. Clin. Exp. Allergy 31: 1771 — 1778.
DOI: https://doi.org/10.1046/j.1365-2222.2001.01200.x
Google Scholar
Tanabe S., Arrai S., Yanagihara Y., Mita H., Takahashi K., Watanabe M. 1996. A major wheat alergene has a Gln-Gln-Gln-Pro-Pro motif identified as an IgE binding epitope. Biochim. Biophys. Res. Commun. 219: 290 — 293.
DOI: https://doi.org/10.1006/bbrc.1996.0225
Google Scholar
Tao H. P., Adalstein A. E., Kasarda D. D. 1992. Intermolecular disulfide bonds link specific high-molecular-weight glutenin subunits in wheat endosperm. Biochim. Biophys. Acta 1159: 13 — 21.
DOI: https://doi.org/10.1016/0167-4838(92)90069-P
Google Scholar
Tatham A. S., Shewry P. R. 1985. The beta-turn conformation in wheat gluten proteins. Cereal Chem. 62: 405 — 412.
Google Scholar
Tatham A. S., Shewry P. R., Belton P. S. 1990. Structural studies of cereal prolamins including wheat gluten. Adv.Cereal Sci.Technol. 10: 1 — 78.
Google Scholar
Tatham A. S., Shewry P. R. 1995. S-poor prolamins of wheat, barley and rye. J. Cereal Sci. 22: 1 — 16.
DOI: https://doi.org/10.1016/S0733-5210(05)80002-5
Google Scholar
Tatham A. S., Shewry P. R. 2000. Elastomeric proteins: biological roles, structure and mechanisms. Trends Biochem. Sci. 25: 567 — 571.
DOI: https://doi.org/10.1016/S0968-0004(00)01670-4
Google Scholar
Thomson N. H., Miles M. J., Popineau Y., Harries J., Shewry P. R., Tatham A. S. 1999. Small angle X-ray scattering of wheat seed storage proteins: α-, β- and γ-gliadins and the high-molecular-weight (HMW) subunits of glutenin. Biochim. Biophys. Acta 1430: 358 — 366.
DOI: https://doi.org/10.1016/S0167-4838(99)00019-9
Google Scholar
Uthayakumaran S., Tomaskozi S., Tatham A. S., Savage A. W. J., Gianibelli M. C., Staddard F. L., Bekes F. 2001. Effects of gliadin fractions on functional properties of wheat dough depending on molecular size and hydrophobicity. Cereal Chem. 78: 138 — 141.
DOI: https://doi.org/10.1094/CCHEM.2001.78.2.138
Google Scholar
Veegels P. L., Hamer R. J., Schofield J. D. 1996. Functional properties of wheat glutenin. J. Cereal Sci. 23: 1 — 18.
DOI: https://doi.org/10.1006/jcrs.1996.0001
Google Scholar
Vu A. T., Popineau Y. 1987. An immunochemical study of two γ-gliadin components from common wheat’s. J. Cereal Sci. 6: 15 — 25.
DOI: https://doi.org/10.1016/S0733-5210(87)80036-X
Google Scholar
Waga J., Węgrzyn S. 2000. Powiązanie wybranych frakcji białek gliadynowych ze zmiennością cech użytkowych odmian i rodów pszenicy ozimej. Biul. IHAR 215: 61 — 76.
Google Scholar
Wieser H., Anthes S., Seilmeier W. 1998. Quantitative determination of gluten protein types in wheat flour by reversed-phase high-performance liquid chromatography. Cereal Chem. 75: 644 — 650.
DOI: https://doi.org/10.1094/CCHEM.1998.75.5.644
Google Scholar
Yong A. S., Hitz G., Honig B. 1996. Free energy determinants of secondary structure formation: III; β-turns and their role in protein folding. J. Mol. Biol. 259: 875 — 882.
DOI: https://doi.org/10.1006/jmbi.1996.0364
Google Scholar
Zhao F. J., Salmon S. E., Withers P. J. A., Monagham J. M., Evans E. J., Shewry P. R., MacGroth S. P. 2000. Variation in bread-making quality and rheological properties in relation to sulphur nutrition and field conditions. J. Cereal Sci. 30: 19 — 31.
DOI: https://doi.org/10.1006/jcrs.1998.0244
Google Scholar
Autorzy
Jerzy Kączkowskijerzy_kaczkowski@sggw.edu.pl
Katedra Biochemii, Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie Poland
Statystyki
Abstract views: 6PDF downloads: 4
Licencja
Prawa autorskie (c) 2002 Jerzy Kączkowski
Utwór dostępny jest na licencji Creative Commons Uznanie autorstwa – Na tych samych warunkach 4.0 Miedzynarodowe.
Z chwilą przekazania artykułu, Autorzy udzielają Wydawcy niewyłącznej i nieodpłatnej licencji na korzystanie z artykułu przez czas nieokreślony na terytorium całego świata na następujących polach eksploatacji:
- Wytwarzanie i zwielokrotnianie określoną techniką egzemplarzy artykułu, w tym techniką drukarską oraz techniką cyfrową.
- Wprowadzanie do obrotu, użyczenie lub najem oryginału albo egzemplarzy artykułu.
- Publiczne wykonanie, wystawienie, wyświetlenie, odtworzenie oraz nadawanie i reemitowanie, a także publiczne udostępnianie artykułu w taki sposób, aby każdy mógł mieć do niego dostęp w miejscu i w czasie przez siebie wybranym.
- Włączenie artykułu w skład utworu zbiorowego.
- Wprowadzanie artykułu w postaci elektronicznej na platformy elektroniczne lub inne wprowadzanie artykułu w postaci elektronicznej do Internetu, lub innej sieci.
- Rozpowszechnianie artykułu w postaci elektronicznej w internecie lub innej sieci, w pracy zbiorowej jak również samodzielnie.
- Udostępnianie artykułu w wersji elektronicznej w taki sposób, by każdy mógł mieć do niego dostęp w miejscu i czasie przez siebie wybranym, w szczególności za pośrednictwem Internetu.
Autorzy poprzez przesłanie wniosku o publikację:
- Wyrażają zgodę na publikację artykułu w czasopiśmie,
- Wyrażają zgodę na nadanie publikacji DOI (Digital Object Identifier),
- Zobowiązują się do przestrzegania kodeksu etycznego wydawnictwa zgodnego z wytycznymi Komitetu do spraw Etyki Publikacyjnej COPE (ang. Committee on Publication Ethics), (http://ihar.edu.pl/biblioteka_i_wydawnictwa.php),
- Wyrażają zgodę na udostępniane artykułu w formie elektronicznej na mocy licencji CC BY-SA 4.0, w otwartym dostępie (open access),
- Wyrażają zgodę na wysyłanie metadanych artykułu do komercyjnych i niekomercyjnych baz danych indeksujących czasopisma.
