Mechanizmy degradacji białek i ich znaczenie w odporności roślin na mróz i suszę

Barbara Zagdańska

b.zagdanska@ihar.edu.pl
Zakład Fizjologii i Biochemii Roślin, Instytut Hodowli i Aklimatyzacji Roślin w Radzikowie (Poland)

Abstrakt

Poziom białek wewnątrzkomórkowych zależy zarówno od intensywności ich syntezy jak i degradacji. Procesy degradacji białek mogą przebiegać na dwóch różnych szlakach: mniej selektywnym, wakuolarnym i pozawakuolarnym, bardziej selektywnym. Proteoliza wakuolarna jest niezależna od energii, jakkolwiek pewna jej część jest zużywana do transportu substratów do wakuoli. Proteoliza pozawakuolarna może być zależna jak i niezależna od energii. W procesie przebudowy białek pszenicy podczas deficytu wody biorą udział w różnym stopniu oba szlaki degradacji białek. U genotypów odpornych na odwodnienie stopień tolerancji wiąże się ze zmniejszoną indukcją proteolizy wakuolarnej, w tym proteinaz cysteinowych przy równoczesnej derepresji proteolizy zależnej od ATP. Tego typu kompensacja aktywności proteolitycznych nie występuje u genotypów odpornych na suszę w fazie kłoszenia jak również genotypowa zależność tolerancji od stopnia derepresji proteolizy zależnej od ATP zanika u roślin zaaklimatyzowanych do suszy. W obrębie przebadanych rodów pszenicy ozimej stopień indukcji endoproteinaz cysteinowych jest wysoce ujemnie skorelowany zarówno z poziomem mrozoodporności badanych rodów jak i z poziomem tolerancji na odwodnienie. Można więc przypuszczać, że genetycznie uwarunkowana odpowiedź na stresy abiotyczne jest przynajmniej na wstępnym etapie ogólna i objawia się intensywnością z jaką usuwane są zbędne lub uszkodzone białka na drodze proteolizy wakuolarnej.


Słowa kluczowe:

endoproteinazy cysteinowe, mrozoodporność, odporność na suszę, proteoliza wakuolarna, proteoliza zależna od ATP

Andersson B., Aro E. M. 1997. Proteolytic activities and proteases of plant chloroplasts. Physiol. Plant. 100: 794 — 805.
Google Scholar

Aubert S., Gout E., Bligny R., Marty-Mazars F., Alabouvette J., Marty F., Douce R. 1996. Ultrastructural and biochemical characterization of autophagy in higher plant cells subjected to carbon deprivation: Control by the supply of mitochondria with respiratory substrates. J. Cell Biol. 133, 1251 — 1263.
Google Scholar

Bachmair A., Finley D., Varschavsky A. 1986. In vivo half-life of a protein is a function of its amino-terminal residue. Science 234: 179 — 186.
Google Scholar

Barakat S., Pearce D. A., Sherman F., Rapp W. D. 1998. Maize contains a Lon protease gene that partially complements a yeast pim-1 deletion mutant. Plant Mol. Biol. 37: 141-154.
Google Scholar

Baumeister W., Walz J., Zühl F., Seemüller E. 1998. The proteasome: paradigm of a self-compartmentalizing protease. Cell 92: 367 — 380.
Google Scholar

Belozersky M. A., Sarbakanova S. T., Dunaevsky Y. E. 1989. Aspartic proteinase from wheat seeds: location, properties and action on gliadin. Planta 177: 321 — 326.
Google Scholar

Bethke P. C., Hillmer S., Jones R. L. 1996. Isolation of intact protein storage vacuoles from barley aleurone. Identification of aspartic and cysteine proteases. Plant Physiol. 110: 521 — 529.
Google Scholar

Bethke P. C., Swanson S. J., Hillmer S., Jones R. L. 1998. From storage compartment to lytic organelle: the metamorphosis of the aleurone protein storage vacuole. Ann. Bot. 82: 399 — 412.
Google Scholar

Callis J. 1995. Regulation of protein degradation. The Plant Cell 7: 845 — 857.
Google Scholar

Cordeiro M. C., Pais M. S., Brodelius P. E. 1994 a. Tissue-specific expression of multiple forms of cyprosin (aspartic proteinase) in flowers of Cynara cardunculus. Physiol. Plant. 92: 645 — 653.
Google Scholar

Cordeiro M. C., Xue Z. T., Pietrzak M., Pais M .S., Brodelius P. E. 1994 b. Isolation and characterization of a cDNA from flowers of Cynara cardunculus encoding cyprosin (an aspartic proteinase) and its use to study the organ-specific expression of cyprosin. Plant Mol. Biol. 24: 733 — 741.
Google Scholar

D’Andrea A., Pellman D. 1998. Deubiquitinting enzymes: a new class of biological regulators. CR Biochem. Mol. Biol. 33: 337 — 352.
Google Scholar

Davies D.R. 1990. The structure and function of the aspartic proteinases. Annu Rev. Biophys. Biophys. Chem. 19: 189 — 215.
Google Scholar

Ehlers K., Schulz M., Kollmann R. 1996. Subcellular localization of ubiquitin in plant protoplasts and the function of ubiquitin in selective degradation of outer-wall plasmodesmata in regenerating protoplasts. Planta 199: 139 — 151.
Google Scholar

Fenteany G., Standaert R. F., Lane W. S., Choi S., Corey E. J., Schreiber S. L. 1995. Inhibition of proteasome activities and subunit-specific amino-acid terminal threonine modification by lactacystin. Science, 268: 726 — 731.
Google Scholar

Guerrero F. D., Jones J. T., Mullet J. E. 1990. Turgor-responsive gene transcription and RNA levels increase rapidly when pea shoots are wilted and expression of three inducible genes. Plant Mol. Biol. 15:
Google Scholar

— 26.
Google Scholar

Heimgartner U., Pietrzak M., Geertsen R., Brodelius P., da Silva Figueiredo A.C., Pais M.S.S. 1990. Purification and partial characterization of milk clotting proteases from flowers of Cynara cardunculus. Phytochem. 29: 1405 — 1410.
Google Scholar

Herman E.M., Larkins B. 1999. Protein storage bodies and vacuoles. Plant Cell 11: 601 — 613.
Google Scholar

Hershko A., Ciechanover A. 1982. Mechanisms of intracellular protein breakdown. Ann. Rev. Biochem. 51: 335 — 364.
Google Scholar

Hershko A., Ciechanover A. 1992. The ubiquitin system for protein degradation. Annu. Rev. Biochem. 61: 761 — 807.
Google Scholar

Hicke L., Riezman H. 1996. Ubiquitination of a yeast plasma membrane receptor signals its ligand-stimulated endocytosis. Cell 84: 277 — 287.
Google Scholar

Hicke, L. 2001. Protein regulation by monoubiquitin. Nature Reviews 2 (3): 195 — 201.
Google Scholar

Higgins T.J.V. 1984. Synthesis and regulation of major proteins in seeds. Annu. Rev. Plant Physiol. 35: 191 — 221.
Google Scholar

Hilt W., Wolf D. H. 1996. Protesomes: destruction as a programme. Trends Plant Sci. 21: 96 — 101.
Google Scholar

Holverda B. C., Padgett H. S., Rogers J. C. 1992. Proaleurain vacuolar targeting is mediated by short contiguous peptide interactions. Plant Cell 4: 307 — 318.
Google Scholar

Holverda B.C., Rogers J.C. 1992. Purification and characterization of aleurain. A plant thiol protease functionally homologous to mammalian cathepsin H. Plant Physiol. 99: 848 — 855.
Google Scholar

Guerrero F.D., Jones J.T., Mullet J.E., 1990. Turgor-responsive gene transcription and RNA levels increase rapidly when pea shoots are wilted: sequence and expression of three inducible genes. Plant Mol. Biol. 15: 11 — 26.
Google Scholar

Ingram J., Bartels D. 1996. The molecular basis of dehydration tolerance in plants. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 47: 377 — 403.
Google Scholar

Jones J.T., Mullet J.E. 1995. A salt- and dehydration-inducible pea gene, Cyp15a, encodes a cell-wall protein with sequence similarity to cysteine proteases. Plant Mol. Biol. 28: 1055 — 1065.
Google Scholar

Kervinen J., Kontturi M., Mikola J. 1990. Changes in the proteinase composition of barley leaves during senescence in field conditions. Cereal Res. Commun. 18: 191 — 197.
Google Scholar

Kjellbom P., Larsson C., Johansson I., Karlsson M., Johanson U. 1994. Aquaporins and water homeostasis in plants. Trends Plant Sci 4: 308 — 314.
Google Scholar

Kuwabara T., Suzuki K. 1995. Reversible changes in conformation of the 25-kDa protein of photosystem II and their relationship to the susceptibility of the protein to a proteinase from photosystem II membranes. Plant Cell Physiol. 36: 495 — 504.
Google Scholar

Lupas A., Flanagan J. M., Tamura T., Baumeister W. 1997. Self-compartmentalizing proteases. 22: 399 — 404.
Google Scholar

Martilla S., Jones B. L., Mikkonen A. 1995. Differential localization of two acid proteinases in germinating barley (Hordeum vulgare) seed. Physiol. Plant. 93: 317 — 327.
Google Scholar

Marty F. 1999. Plant vacuoles. The Plant Cell 11: 587 — 599.
Google Scholar

Miao G. H., Verma D. P. S. 1993. Soybean nodulin-26 gene encoding a channel protein is expressed only in the infected cells of nodules and is regulated differently in roots of homologous and heterologous plants. Plant Cell 5: 781 — 794.
Google Scholar

Miller B. L., Huffaker R. C. 1981. Partial purification and characterization of endoproteinases from senescing barley leaves. Plant Physiol. 68: 930 — 936.
Google Scholar

Moriyasu Y., Ohsumi Y. 1996. Autophagy in tobacco suspension — cultured cells in response to sucrose starvation. Plant Physiol. 111: 1233 — 1241.
Google Scholar

Mutlu A., Gal S. 1999. Plant aspartic proteinases: enzymes on the way to a function. Physiol. Plant. 105: 569 — 576.
Google Scholar

Neuhaus J. .M., Rogers J. C. 1998. Sorting of proteins to vacuoles in plant cells. Plant Mol. Biol. 38: 127 — 144.
Google Scholar

Paris N., Stanley C. M., Jones R. L., Rogers J. C. 1996. Plant cells contain two functionally distinct vacuolar compartments. Cell 85: 563 — 572.
Google Scholar

Radłowski M., Kalinowski A., Adamczyk J., Królikowski Z., Bartkowiak S. 1996. Proteolytic activity in the maize pollen wall. Physiol. Plant. 98: 172 — 178.
Google Scholar

Ramalho-Santos M., Pissarra J., Verissimo P., Pereira S., Salema R., Pires E., Faro C. 1997. Cardosin A, an abundant aspartic proteinase accumulates in protein storage vacuoles in the stigmatic papillae of Cynara cardunculus L. Planta 203: 204 — 212.
Google Scholar

Rawlings N. D., Barret A. J. 1995. Families of aspartic peptidases, and those of unknown catalytic mecha¬nism. Meth. Enzymol. 248: 105 — 120.
Google Scholar

Rechsteiner M., Hoffman L., Dubiel W. 1993. The multicatalytic and 26S proteases. J. Biol. Chem. 268: 6065 — 6068.
Google Scholar

Rodrigo I., Vera P., Conejero V. 1989. Degradation of tomato pathogenesis — related protein by an endogenous 37 kDa aspartyl endoproteinase. Eur. J. Biochem. 184: 663 — 669.
Google Scholar

Rogers J. C., Dean D., Heck G. R. 1985. Aleurain: a barley thiol protease closely related to mammalian cathepsin H. Proc. Natl. Acad. Sci USA 82: 6512 — 6516.
Google Scholar

Runenberg-Roos P., Saarma M. 1998. Phytepsin, a barley vacuolar aspartic proteinase is highly expressed during autolysis of developing tracheary elements and sieve cells. Plant J. 15: 139 — 145.
Google Scholar

Schaffer M. A A., Fisher R. L.1990. Transcriptional activation by heat and cold of a thiol protease gene in tomato. Plant Physiol. 93: 1486 — 1492.
Google Scholar

Shuthov A. D., Vaintraub I. A. 1987. Degradation of storage proteins in germinating seeds. Phytochemistry 26: 1557 — 1566.
Google Scholar

Staszczak M., Zdunek E. 1999. Proteoliza wewnątrzkomórkowa. Postępy Biochemii 45: 32 — 41.
Google Scholar

Swanson S. J., Bethke P. C., Jones R. L. 1998. Barley aleurone cells contain two types of vacuoles: characterization of lytic organelles by use of fluorescent probes. Plant Cell 10: 685 — 698.
Google Scholar

Tanaka K. 1998. Proteasomes: structure and biology. J. Biochem. 123: 195 — 204.
Google Scholar

von Kampen J., Wettern M., Schulz M. 1996. The ubiquitin system in plants. Physiol. Plant. 97: 618 — 624.
Google Scholar

Varshavsky A. 1997 a. The N-end rule pathway of protein degradation. Genes and Cells 2: 13 — 28.
Google Scholar

Varshavsky A. 1997 b. The ubiquitin system. Trends Biochem. Sci 22: 383 — 387.
Google Scholar

Verissimo P., Faro C., Moir A.J.G., Lin Y., Tang J., Pires E. 1996. Purification, characterization and partial amino acid sequencing of two new aspartic proteinases from fresh flowers of Cynara cardunculus L. Eur. J. Biochem. 235: 762 — 768.
Google Scholar

Vierstra R. D. 1993. Protein degradation in plants. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 44: 385 — 410.
Google Scholar

Vincent J. L., Brewin N. J. 2000. Immunolocalization of a cysteine protease in vacuoles, vesicles, and symbiosomes of pea nodule cells. Plant Physiol. 123: 521 — 530.
Google Scholar

Watanabe H., Abe K., Emori K., Hosoyama H., Arai S. 1991. Molecular cloning and gibberellin — induced expression of multiple cysteine proteinases of rice seeds (oryzains). J. Biol. Chem. 266: 16897 — 16902.
Google Scholar

Weissman A. M. 2001. Themes and variations on ubiquitylaton. Nature Reviews 2(3): 169 — 178.
Google Scholar

Williams R. J., Bullman M., Huttly A., Phillips A., Neil S. 1994. Characterization of a cDNA from Arabidopsis thaliana encoding a potential thiol protease whose expression is induced independently by wilting and abscisic acid. Plant Mol. Biol. 25: 259 — 270.
Google Scholar

Wiśniewski K., Zagdańska B. 2001. Genotype — dependent proteolytic response of spring wheat to water deficiency. J. Exp. Bot. 52 (w druku).
Google Scholar

Zagdańska B. 1995. Respiratory energy demand for protein turnover and ion transport in wheat leaves upon water deficit. Physiol. Plant. 95: 428 — 436.
Google Scholar

Zagdańska B., Wiśniewski K. 1996. Endoproteinase activities in wheat leaves upon water deficits. Acta Bioch. Pol. 43: 512 — 520.
Google Scholar

Zagdańska B., Wiśniewski K. 1998. ATP-dependent proteolysis contributes to the acclimation — induced drought resistance in spring wheat. Acta Physiol. Plant. 20: 55 — 58.
Google Scholar

Pobierz


Opublikowane
09/28/2001

Cited By / Share

Zagdańska, B. (2001) „Mechanizmy degradacji białek i ich znaczenie w odporności roślin na mróz i suszę”, Biuletyn Instytutu Hodowli i Aklimatyzacji Roślin, (218/219), s. 15–28. doi: 10.37317/biul-2001-0030.

Autorzy

Barbara Zagdańska 
b.zagdanska@ihar.edu.pl
Zakład Fizjologii i Biochemii Roślin, Instytut Hodowli i Aklimatyzacji Roślin w Radzikowie Poland

Statystyki

Abstract views: 1
PDF downloads: 0


Licencja

Prawa autorskie (c) 2025 Barbara Zagdańska

Creative Commons License

Utwór dostępny jest na licencji Creative Commons Uznanie autorstwa – Na tych samych warunkach 4.0 Miedzynarodowe.

Z chwilą przekazania artykułu, Autorzy udzielają Wydawcy niewyłącznej i nieodpłatnej licencji na korzystanie z artykułu przez czas nieokreślony na terytorium całego świata na następujących polach eksploatacji:

  1. Wytwarzanie i zwielokrotnianie określoną techniką egzemplarzy artykułu, w tym techniką drukarską oraz techniką cyfrową.
  2. Wprowadzanie do obrotu, użyczenie lub najem oryginału albo egzemplarzy artykułu.
  3. Publiczne wykonanie, wystawienie, wyświetlenie, odtworzenie oraz nadawanie i reemitowanie, a także publiczne udostępnianie artykułu w taki sposób, aby każdy mógł mieć do niego dostęp w miejscu i w czasie przez siebie wybranym.
  4. Włączenie artykułu w skład utworu zbiorowego.
  5. Wprowadzanie artykułu w postaci elektronicznej na platformy elektroniczne lub inne wprowadzanie artykułu w postaci elektronicznej do Internetu, lub innej sieci.
  6. Rozpowszechnianie artykułu w postaci elektronicznej w internecie lub innej sieci, w pracy zbiorowej jak również samodzielnie.
  7. Udostępnianie artykułu w wersji elektronicznej w taki sposób, by każdy mógł mieć do niego dostęp w miejscu i czasie przez siebie wybranym, w szczególności za pośrednictwem Internetu.

Autorzy poprzez przesłanie wniosku o publikację:

  1. Wyrażają zgodę na publikację artykułu w czasopiśmie,
  2. Wyrażają zgodę na nadanie publikacji DOI (Digital Object Identifier),
  3. Zobowiązują się do przestrzegania kodeksu etycznego wydawnictwa zgodnego z wytycznymi Komitetu do spraw Etyki Publikacyjnej COPE (ang. Committee on Publication Ethics), (http://ihar.edu.pl/biblioteka_i_wydawnictwa.php),
  4. Wyrażają zgodę na udostępniane artykułu w formie elektronicznej na mocy licencji CC BY-SA 4.0, w otwartym dostępie (open access),
  5. Wyrażają zgodę na wysyłanie metadanych artykułu do komercyjnych i niekomercyjnych baz danych indeksujących czasopisma.